Білки

Сторінка 2

Механізми функцій Б. У стійких упорядкованих молекулах Б. іс­нує певне просторове розміщення хім. груп. Це, звичайно, стосуєть­ся і до поверхнево розташованих груп, з якими можуть контактувати речовини навколишнього середови­ща. Виявлено, що окремі ділянки поверхні білкової молекули, де розміщено групи, здатні утворю­вати слабкі зв'язки різного типу, набувають характеру функціо­нальних одиниць — активних цен­трів. Центри безпомилково «піз­нають» молекули, що їхні хім. групи за своєю природою й геом. розміщенням відповідають їхнім власним групам, і здатні взаємо­діяти з ними. Ці взаємодії приво­дять до комплексоутворенпя. Кож­ний із зв'язків, що їх утворює центр, сам по собі надто слабкий, щоб створити комплекс, але сукупність зв'язків має достатню міцність. Таким чином, активний центр подібний до шифру з ряду знаків. Тому він діє вибірково. Комплексоутворення, здійснене за допомогою активного центра Б., може істотно вплинути на стан приєднаної речовини. Остання (у разі Б.-ферментів) активується і зазнає певного хім. перетворення. Функціональні можливості актив­них центрів збільшуються ще й тим, що хім. реактивність однієї з груп центра може різко підви­щитися під впливом комбіновано­го діяння з боку ін. амінокислот­них залишків молекули. Активні центри, що їх раніше вивчали не­прямими шляхами, тепер вияв­ляють безпосередньо при з'ясу­ванні тривимірної структури Б. за допомогою методів рентгено-структурного аналізу. Виконання специфічних дій за допомогою ак­тивних центрів є загальним прин­ципом біол. функцій білків.

Біосинтез Б. відбувається в усіх клітинах живих організмів. Він забезпечує оновлення білків, про­цесії обміну речовин, їхню регу­ляцію, а також ріст і диферен­ціацію органів і тканин. Інформа­цію про первинну структуру кож­ного Б. закодовано в дезокcupибoнуклеіновій кислоті (ДНК), звід­ки вона «переписується» на матрич­ну рибонуклеїнову кислоту, мРНК (т. з. процес транскрипції). Після цього РНК надходить до рибосом. Послідовність нуклеотидів мРНК забезпечує чітку послідовність амі­нокислот у поліпептидному лан­цюгу. Кожна амінокислота коду­ється трьома нуклеотидами — т. з триплетом (кодоном). Всього іс­нує 64 кодони; 61 з них кодує 20 властивих білкам амінокислот, а три — закінчення біосинтезу поліпептидного ланцюга. Процес біо­синтезу починається з активації амінокислот аденозинтрн фосфор­ною кислотою, АТФ (див. Адено-зинфосфорні кислоти). Активова­на амінокислота сполучається зі специфічною для неї транспортною РНК (тРНК), утворюючи за участю ферменту сполуку амінокислоти з тРНК (амінрацилт РНК), яка пе­реносить амінокислоту на рибосо­му. Тут здійснюється процес синтезу поліпептидного ланцюга на мРНК, т з трансляція. Кожна тРНК має відпо­відну послідовність із трьох нуклеотндів (антикодон), якою пізнає тільки свій триплет (колон), на мРНК. Аміноацил - тРНК при­єднується своїм антикодоном до кодону мРНК в рибосомі. До сусіднього кодону цієї ж мРНК приєднується ін. аміноацил-тРНК. Коли дві аміноацил-тРНК в ри­босомі опиняються поруч, аміно­кислоти приєднуються одна до одної, утворюючи дипептид. Далі до вільного кодону мРНК приєд­нується третя аміноацил-тРНК, і тоді третя амінокислота з'єднуєть­ся з дипептидом, утворюючії трипептид. Процес повторюється багато разів, поки не буде «прочитано» всю мРНК. Синтезований поліпептидний ланцюг відділяється від ри­босоми, після чого формується його остаточна структура. Г. X. Мацука. Літ Волькенштейн М. В. Молекулы и жизнь. М., 1965; Бєліцер В. О., Троїцький Г. В., Серебряной С. Б. Дослідження в галузі хімії та біохімії білків, проведені на Україні за ра­дянський час. «Український біохі­мічний журнал». 1967, т. 39, № 5: Спирин А. С., Гаврилова Л. П. Рибосома. М., 1971; Робертис Э., Но­винский В., Саэс Ф. Биология клетки. Пер. с англ. М., 1973; Стент Г. С. Молекулярная генетика. Пер. с англ. М., 1974; Ленинджер А. Биохимия. Пер. с англ. М., 1976; Дзвени Т., Гергей Я. Аминокислоты, пептиды. белки. Пер. с англ. М. 1976.